En esta entrada aprenderás sobre la biomolécula orgánica de las proteínas. Estructura, propiedades, funciones... Y también encontrarás varias actividades para repasar ¡Adentrémonos juntos en el gran mundo de las proteínas!
PROTEÍNAS
Imagen propia
La proteínas son un tipo de biomoléculas orgánicas constituidas por C, H, O y N y sus monómeros son los aminoácidos (aa).
Los aminoácidos están formados por un átomo de C unido covalentemente a un H, un grupo carboxilo, un grupo amino y a un radical. Despendiendo de cual sea el radical, encontramos 20 aminoácidos diferentes. Y de estos 20, 8 no pueden ser sintetizados por nuestro organismo, por lo que deben ser ingeridos en la dieta. Además, dependiendo de su polaridad, los aa pueden ser hidófobos, hidrofílicos, ácidos o básicos. Algunos ejemplos de aa son la valina (Val), metiosina (Met) o alanina (Ala). Por último, algunas de sus propiedades son: punto de fusión alto, son sólidos, solubles, cristalizables, propiedad ácido-básica (capacidad de regular el pH), etc.
Estos aminoácidos pueden unirse formando cadenas largas de proteínas mediante un enlace peptídico. Este tiene lugar entre el grupo carboxilo de un aa y el amino del siguiente. Este enlace covalente es más corto y muy rígido, por lo que impide girar libremente. Y dependiendo de el nómero de aa de una cadena estaremos hablando de dipéptidos, tripéptidos, oligopéptidos y polipéptidos.
Las proteínas se disponen en el espacio formando estructuras tridimensionales que pueden tener hasta cuatro niveles de organización:
Estructura primaria: fue definida por el científico Sanger y se trata de una secuencia lineal de aa en un orden específico dependiendo de la proteína.
Estructura secundaria: podemos encontrar el modelo α-hélice (cadena primaria enrollada en espiral sobre sí misma con enlaces de H intracatenarios dotándole estabilidad y con un giro dextrógiro), la conformación β (cadenas primarias con enlaces de H intercatenarios y las cadenas se pueden unir de forma paralela o antiparalela) y la hélice de colágeno (cadena primaria enrollada de forma levógira y constituida por tres hélices).
Estructura terciaria: es una proteína de estructura secundaria plegada sobre sí misma que se mantiene estables mediante la participación de diversos enlaces (Pueden participar cadenas proteicas de estructuras secundarias distintas, y a estas combinaciones se les denomina dominios estructurales). Hay dos tipos, globulares y filamentosas.
Estructura cuaternaria: proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria y cada cadena se denomina protómero.
Aquí os dejo unas imágenes sobre las distintas estructuras para entenderlas mejor.
Fuente de las imágenes: Google images
De izquierda a derecha y de arriba a abajo podemos ver: la estructura α-hélice, la estructura hélice de colágeno, la estructura terciaria, los dominios estructurales y un esquema de los cuatro niveles estructurales de las proteínas.
Las proteínas pueden estar formadas solo por aa o por aa y otras sustancias, por lo que podemos hablar de holoproteínas y heteroproteínas respectivamente. Y además, las proteínas tienen propiedades como la solubilidad, desnaturalización y especificidad y también múltiples funciones ( de reserva, transporte, contráctil, defensa, etc).
¡Finalmente, aquí os dejo el enlace de un vídeo sobre las proteínas la mar de entretenido!
https://www.youtube.com/watch?v=yuV6rKXLlWM&t=28s
ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Estructura primaria, secundaria (α-hélice, conformación β o hélice de colágeno), terciaria (proteínas globulares o filamentosas) y cuaternaria.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
· Estructura primaria: enlaces covalentes y peptídicos.
· Estructura secundaria: enlaces covalentes, peptídicos y puentes de H.
· Estructura terciaria: enlaces covalentes, peptídicos, puentes de H, enlaces Van der Waals, puentes disulfuro, atracciones electrostáticas y atracciones hidrofóbicas.
· Estructura cuaternaria: enlaces covalentes, peptídicos, puentes de H, enlaces Van der Waals, puentes disulfuro, atracciones electrostáticas y atracciones hidrofóbicas.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Proteína filamentosa de estructura terciaria con estructuras α-hélice en sus cadenas.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
· Capacidad amortiguadora: debido al comportamiento anfótero las proteínas pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando H+ del medio. Así amortiguan las variaciones de pH del medio en el que se encuentran
· Especificidad:
o De función. Depende de la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria, responsable de la función específica de las proteínas. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede suponer la pérdida de la función.
o De especie. Existen proteínas exclusivas de cada especie. Las proteínas que desempeñan la misma función en distintas especies suelen tener una composición y estructura similares y se denominan proteínas homólogas. Ejemplo: La cadena A de la insulina es idéntica en humanos, perros, cerdos, conejos y cachalotes. Esto origina problemas a la hora de trasplantes.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
· Función de reserva: almacenan aminoácidos para utilizarlos como nutrientes o colaborar en la formación del embrión. Por ejemplo, la ovoalbúmina, caseína o zeína.
· Función contráctil: intervienen en la contracción muscular (la actina y miosina) y forma parte de la estructura de los flagelos bacterianos (flagelina).
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína de manera que precipita y pierde su actividad biológica. Además, se mantienen los enlaces peptídicos que mantienen la estructura primaria, adoptando una forma filamentosa y siendo posible la renaturalización.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Significa que puede comportarse como ácido o como base, permitiéndole regular el pH.
REPASO PREGUNTAS PAU DE PROTEÍNAS
a) Los monómeros de la molécula son aminoácidos, característicos de las biomoléculas de las proteínas.
b) El enlace formado se denomina peptídico y tiene lugar entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Se trata de un enlace covalente más corto que el resto y rígido (lo cual le impide girar libremente). Y los cuatro átomos que forman parte del enlace se encuentran en un mismo plano y los únicos enlaces que pueden girar (no del todo libremente) son los formados por C-C y N-C del aminoácido.
c) Algunos ejemplos de proteínas son la actina y miosina con función contráctil y las inmunoglobulinas con función defensiva.
En la estructura secundaria encontramos enlaces covalentes entre los átomos de los aminoácidos que constituyen la cadena de proteína, enlaces peptídicos entre los monómeros y puentes de H. En el caso de la estructura α-hélice, los puentes de H son intracatenarios, dotando estabilidad a la cadena proteica de estructura primaria que se enrolla en espiral sobre sí misma. En la conformación β, los puentes de H son intercatenarios dentro de la estructura primaria en zigzag. Y en la hélice de colágeno presenta los enlaces de H de la misma forma que las α-hélices, aunque es algo más alarga, y además en la unión de las tres hélices de esta estructura.
Significa que puede comportarse como ácido o como base, permitiéndole regular el pH. Esto es debido a que en disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares (-COO¯ y –NH3+) o híbridos que tienen el mismo número de cargas positivas y negativas. De modo que cuando el medio es ácido, el aminoácido actúa como base (-COOH). Cuando es básico actúa como ácido (-NH2). Y cuando el pH del medio es neutro (punto isoeléctrico), se forman los iones dipolares.
a) La estructura terciaria de las proteínas es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. La estructura se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales –R de aminoácidos que están muy separados entre sí. Estas uniones pueden ser enlaces de H, atracciones electrostáticas o hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals o puentes disulfuro.
Existe un nivel estructural superior a esta estructura y es la estructura cuaternaria. Esta tiene lugar cuando dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria (idénticas o no) están unidas entre sí por enlaces débiles o enlaces covalentes disulfuro. Cada una de estas cadenas se denomina protómero.
b) Al no observarse actividad en la enzima podemos llegar a la conclusión de que, debido a las altas temperaturas, la proteína se ha desnaturalizado. La desnaturalización consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína de manera que precipita y pierde su actividad biológica.